Valgud

Allikas: Vikipeedia
Disambig gray.svg  See artikkel räägib biopolümeeridest; perekonnanime kohta vaata artiklit Valk (perekonnanimi)

Valgud ehk proteiinid (ka valkained) on biopolümeerid, mille monomeerideks on aminohappejäägid. Valgu molekul koosneb paljudest üksteise järele peptiididega seotud aminohapetest, millede järjestuse määrab vastava geeni transkriptsioon.

Valkudel on oluline füsioloogiline roll kõikides organismides ja viirustes.

Morfoloogia[muuda | redigeeri lähteteksti]

Ülesanded[muuda | redigeeri lähteteksti]

Valgud on kõige mitmekesisemad makromolekulid elusorganismides. Valkudel on organismis elutähtis roll, sest osalevad põhimõtteliselt kõikides bioloogilistes protsessides: käituvad katalüsaatoritena, transpordivad ja salvestavad teisi molekule (näiteks hapnikku), pakuvad mehaanilist tuge ja immuunkaitset, vastutavad rakuliikumise eest, kannavad üle närviimpulsse, kontrollivad kasvu ja rakkude diferentseerumist.

Süstemaatika[muuda | redigeeri lähteteksti]

Valgud on:

Liitvalgud[muuda | redigeeri lähteteksti]

Liitvalgud on: fosfoproteiinid, metalloproteiinid, kromoproteiinid, proteolipiidid, glükoproteiinid jt.

Struktuur ja koostis[muuda | redigeeri lähteteksti]

Valgud võivad koosneda ühest või mitmest peptiidist. Valgud koosnevad tuhandetest aminohapetest. Polüpeptiididest eristab neid see, et kui polüpeptiidide molekulmass on tavaliselt alla 10 000 daltoni, siis valkudel on see suurem. Molekulmass ei ole seotud bioloogiliselt aktiivsete valkude funktsiooniga. Polüpeptiidide ahelate pikkus on valkudes väga varieeruv, ulatudes sajast paarikümne tuhande aminohappejäägini. Enamik looduslikult esinevatest valkudest sisaldab alla 2000 aminohappejäägi.

Peptiidid koosnevad aminohappejääkidest. Jääkideks kutsutakse neid seetõttu, et peptiidsideme moodustamisel on aminohape loovutanud vesinikuaatomi aminorühmast ning hüdroksüülrühma karboksüülrühmast, mis sideme tekkimisel eralduvad veemolekulina (dehüdratsioon). Ahela otsas olev vaba α-aminorühmaga jääki nimetatakse aminoterminaalseks (või N-terminaalseks), vaba karboksüülrühmaga jääki karboksüterminaalseks (või C-terminaalseks).

Aminohappejääkide vahele moodustunud peptiidside (sinine).

Valgud võivad koosneda nii ühest kui mitmest polüpeptiidahelast. Mitmesubühikulised valgud sisaldavad kahte või enamat mittekovalentselt seotud polüpeptiidi, mis võivad olla nii identsed kui ka erinevad. Kui vähemalt kaks ahelat mitmesubühikulises valgus on identsed, on valk oligomeerne ning identsed ühikud, mis koosnevad vähemalt ühest ahelast, on protomeerid. Üksikutel erandlikel valkudel võivad ahelad olla seotud kovalentselt ning sel juhul nimetatakse polüpeptiidahelaid subühikute asemel lihtsalt ahelateks.

Lihtsama struktuuriga valgu aminohappejääkide arvu saab umbkaudselt arvutada jagades molekulmassi 110-ga. Kuigi 20 tavalisema aminohappe keskmine molekulmass on 138 ühikut, esinevad valkudes enamasti väiksemad aminohapped, mille osakaale arvestades on valkude keskmise aminohappe molekulmass 128 ühikut, ning kuna peptiidsideme moodustumisel eraldub veemolekul (M=18 g/mol), taandub keskmine aminohappe molekulmass 110-le.

Valkude aminohappeline koostis on valgule iseloomulik suurus. Samas ei ole valgu täielik hüdrolüüs aminohapeteks valgu aminohappelise koostise määramiseks piisav, sest hüdrolüüsi käigus võivad esineda kõrvalreaktsioonid, näiteks teiseks aminohappeks üleminek või aminohappe täielik lagunemine. Täpse aminohappelise koostise määramiseks kasutatakse vajadusel lisaprotseduure, et hüdrolüüsiga kaasnevaid ebaselgusi lahendada.

Osa valke sisaldavad lisaks aminohapetele ka püsivalt assotsieerunud keemilisi komponente. Selliseid valke kutsutakse konjugeeritud valkudeks ning mitteaminohappelist osa prosteetiliseks rühmaks (lisarühmaks)[2]. Konjugeeritud valke liigitatakse prosteetiliste rühmade järgi (näiteks lipoproteiidid sisaldavad lipiide, glükoproteiinid sahhariidrühmi, metalloproteiidid spetsiifilisi metalle).

Valkudel on erinevad struktuuritasemed:

Mõnedes valkudes on lineaarne polüpeptiidahel ristsidemetega seotud. Kõige tavalisem ristside on disulfiidsild, mis moodustub kahe tsüsteiinijäägi oksüdeerumisel. Tsüsteiinijääkide seondumisel moodustuvat kompleksi nimetatakse tsüstiiniks. Rakuvälistel valkudel on disulfiidisillad tavalised, kuid rakkusisestel mitte. Harva esineb ka disulfiidsildade asemel teisi ristsidemeid (näiteks kollageenis).
Punasega on pildil kujutatud α-heeliksid, kollasega β-lehed.
α-heeliks – vardasarnane struktuur. Tihedalt pakitud selgroog moodustab varda sisemise osa ning kõrvalahelad on väljapoole suunatud helikaalse struktuuriga. Struktuuri stabiliseerivad peaahela NH- ja CO-rühmade vahelised vesiniksidemed. Iga aminohappejäägi CO-rühm moodustab vesiniksideme NH-rühmaga, mis asub nelja jäägi võrra eespool asuva aminohappejäägi küljes. Üks vesiniksidemetega seotud aminohappepaar moodustab ahelast 1,5 ongströmi (Å) ning keerab ahelat 100⁰ võrra (3,6 aminohappejääki ühe heeliksipöörde kohta).
α-heeliks – ühe täispöörde kohta on 3,6 aminohappejääki.
β-leht – polüpeptiidide ahel on peaaegu täielikult pikenenud, mitte tihedalt kokkupakitud nagu α-heeliksis. Iga järgneva aminohappejäägi kõrvalahel on võrreldes eelmise jäägiga vastassuunas. β-leht moodustub kahe või enama β-ahela seostumisel vesiniksidemetega. Ahelad võivad olla ka vastassuunalised – antiparalleelne β-leht, või samasuunalised – paralleelne β-leht. Enamikul juhtumitel on β-leheks seostunud 4 või 5 ahelat, aga ahelate arv võib ulatuda kümneni või üle selle. Sellised β-lehed võivad olla ainult antiparalleelsed, ainult paralleelsed või segatüüpi. β-lehed on suhteliselt lamedad, kuid on veidi väändunud.
β-leht – punase punktiirina on kujutatud vesiniksidemed.

Christian Anfinsen kirjeldas 1950ndatel aminohappejärjestuse ja valgukonformatsiooni vahelist seost ensüümi ribonukleaas põhjal.

Rakkudes takistavad valgul vale konformatsiooni võtmist valgud nimega šaperonid (tugivalgud)[2].

Funktsioonid[muuda | redigeeri lähteteksti]

Valgu funktsioon on otseselt seotud tema kolmedimensioonilise struktuuriga. Seega kujutab valk eneses ülekannet ühedimensioonilisest järjestusest kolmedimensiooniliste molekulideni, mis on võimelised mitmekülgseks aktiivsuseks. Kui valk kaotab struktuurimuutuste järel oma ensümaatilise aktiivsuse, on tegemist valgu denatureerumisega.

Paljude valkude funktsiooniks on teiste molekulide sidumine. Seotavat molekuli kutsutakse ligandiks. Ligandiks võib olla igat tüüpi molekul, ka valk. Ligandide mööduv seondumine on elusorganismis äärmiselt oluline, sest lubab organismil reageerida keskkonnamuutuste ja metabolismiseisunditele kiiresti ja pöörduvalt. Ligandi seostumise kohta valgus kutsutakse sidumiskohaks[2], mis on ligandi suuruse, kuju, laengu ning hüdrofiilsete või –foobsete omadustega komplementaarne. Ligandi seostumine on spetsiifiline, sest iga sidumiskoht saab interakteeruda vaid ühe või mõne ligandiga. See on väga tähtis elusorganismide kõrge organiseerituse säilitamiseks.

Ensüümid[muuda | redigeeri lähteteksti]

Next.svg Pikemalt artiklis Ensüümid

Valkude struktuur on liikuv. Konformatsioonimuutused võivad olla alates aminohappejääkide molekulaarsetest vibratsioonidest kuni mitmenanomeetriliste muutusteni segmentide liikumisel. Spetsiifilised konformatsioonilised muutused on sageli valgu funktsiooni jaoks vajalikud. Valgu ja ligandi seondumisega kaasneb enamasti ka konformatsioonimuutus, mis teeb sidumiskoha ligandi jaoks komplementaarsemaks, mis viib selle tugevama seondumiseni. Multisubühikulistes valkudes mõjutab ühe subühiku konformatsioonimuutus ka teiste subühikute kuju. Ensüümid on erilise funktsiooniga valgud, sest seondavad ja muudavad keemiliselt teisi molekule – katalüüsivad reaktsioone. Ensüümidega seonduvaid molekule kutsutakse ligandide asemel substraadiks ning ligandi seostumise kohta kutsutakse aktiivtsentriks[2]. Ensümaatiline katalüüs on elusorganismidele hädavajalik, sest bioloogiliselt vajalikes tingimustes on mittekatalüseeritud reaktsioonid enamasti aeglased, sest enamik bioloogilisi molekule on rakkudes oleva neutraalse pH, mõõduka temperatuuri juures ning veekeskkonnas üsna stabiilsed. Lisaks sellele ei ole mitmete vajalike biokeemiliste reaktsioonide toimumine soodustatud või on ebatõenäoline.

Ensüümid on äärmisel efektiivsed katalüsaatorid. Nad muudavad madalamaks reaktsiooni aktivatsioonienergia ning suurendavad sellega reaktsiooni kiirust (106 pealt 1017-ni). Ensüümkatalüüsitud reaktsioonidele on iseloomulikuks substraadi ja ensüümi vahel tekkiv kompleks. Ensüüm ei mõjuta reaktsiooni tasakaalu. Seostumisenergiat saab kasutada substraadi entroopia madaldamiseks või ensüümis konformatsioonilise muutuse esilekutsumiseks. Seostumisenergia seletab ka ensüümide väga suure täpsuse substraatide suhtes.

Oluline osa ensümaatilise kiiruse suurendamiseks vajalikust energiast saadakse substraadi ja ensüümi vahel olevatest nõrkadest interaktsioonidest (vesiniksidemed ja hübrofoobsed ning ioonilised interaktsioonid). Ensüümi sidumiskoht on struktureeritud nii, et mõned nendest nõrkadest interaktsioonidest esinevad eelistatult reaktsiooni üleminekuolekutes, et neid stabiliseerida. Paljude interaktsioonide vajalikkus põhjustab ka selle, et ensüümid on suurte mõõtmetega.

Teised ensüümide kasutatavad katalüütilised mehhanismid on näiteks happe-aluse katalüüs, kovalentne katalüüs ja metalliiooni katalüüs. Katalüüs sisaldab endast mööduvaid kovalentseid interaktsioone substraadi ja ensüümi vahel või funktsionaalsete rühmade üleminekuid ensüümile või selle küljest.

Eraldamise meetodid[muuda | redigeeri lähteteksti]

Spetsiifiliste valkude eraldamiseks valkude segust on erinevaid meetodeid:

Vaata ka[muuda | redigeeri lähteteksti]

Viited[muuda | redigeeri lähteteksti]

  1. Opitz CA, Kulke M, Leake MC, Neagoe C, Hinssen H, Hajjar RJ, Linke WA (October 2003). "Damped elastic recoil of the titin spring in myofibrils of human myocardium". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 100 (22): 12688–93. doi:10.1073/pnas.2133733100.PMC 240679. PMID 14563922. Veebiversioon (vaadatud 12.10.2013) (inglise keeles)
  2. 2,0 2,1 2,2 2,3 Eesti Biokeemia Selts – terminoloogia

Kirjandus[muuda | redigeeri lähteteksti]

  • Nelson, D L., Cox, M M. Lehninger Principles of Biochemistry, Fourth Edition. New York : Freeman, 2005.
  • Berg, J M., Tymoczko, J L., Stryer, L. Biochemistry, Fifth Edition. New York : Freeman, 2002.