Peptiidside

Allikas: Vikipeedia
Peptiidside ja selles osalevate aatomite vahelised kaugused ning keemiliste sidemete vahelised nurgad

Peptiidside on kovalentne side valgu molekuli ehitusse kuuluvate aminohappejääkide vahel. See on neljast aatomist koosnev funktsionaalne rühm (-CO-NH-), mida nimetatakse amiidrühmaks või peptiidrühmaks.[1][2]

Süntees[muuda | muuda lähteteksti]

Peptiidsideme moodustumine kahe aminohappe molekuli kondensatsioonireaktsioonis

Peptiidside moodustub siis, kui ühe molekuli karboksüülrühm reageerib teise molekuli α-aminorühmaga. Ühe molekuli karboksüülrühm (-COOH) kaotab vesiniku ja hapniku ning teise molekuli aminorühm (-NH2) kaotab ühe vesiniku ning toimunud kondensatsioonireaktsiooni käigus eraldub vesi (H2O).[1] Reaktsiooni tasakaal on kallutatud pigem hüdrolüüsi kui sünteesi poole ja seega on peptiidsideme moodustumiseks vaja lisa energiat.[3] Elusorganismides saadakse see energia ATP molekulidelt ning reaktsiooni viivad läbi spetsiifilised ensüümid.[4]

Peptiidsideme omadused[muuda | muuda lähteteksti]

Kuigi peptiidsideme karbonüülse süsiniku ja amiinse lämmastiku vahel on üksikside, on sel kaksiksidemele omaseid tunnuseid: peptiidsideme pikkus jääb tavalise C-N üksiksideme (1,49 Å) ja C=N kaksiksideme (1,27 Å) vahele, tüüpiliselt on see 1,32 Å pikkune.[3] Lisaks ei ole võimalik rotatsioon peptiidsideme ümber.[3] Kaksiksideme omadused on eelduseks ka sellele, et ühes peptiidsidemega seotud aminohappe paaris on kuus aatomit ühes tasapinnas, teisisõnu peptiidside on planaarne.[3] Ühte tasapinda jääb ühe molekuli α-süsinik ja karbonüülrühm (C=O) ning teise molekuli NH-rühm ja α-süsinik.[3] Planaarne peptiidside võib esineda kahes konfiguratsioonis. Kui kaks α-süsinikku asetsevad peptiidsideme suhtes vastaskülgedel, on tegu trans-konfiguratsiooniga, kui asetsevad samal küljel, on tegu cis-konfiguratsiooniga.[3] Valkudes on peaaegu kõik peptiidsidemed trans-konfiguratsioonis.[3] Cis-konfiguratsioon on takistatud, kuna sellises asetuses on aminohapete kõrvalahelad väga lähestikku, mistõttu toimuvad steerilised kokkupõrked. Erandiks on kahe proliini vaheline side, kus steerilised kokkupõrked toimuvad mõlemal juhul ja seega esineb valkudes sageli mõlemaid vorme.[3]

Peptiidsideme trans- (vasakul) ja cis-konfiguratsioon (paremal). Oranžide kaarekestega on kujutatud steerilisi kokkupõrkeid kõrvalrühmade vahel

Laeng[muuda | muuda lähteteksti]

Valkude sünteesi jaoks väga oluline omadus on see, et peptiidside on laenguta, mis võimaldab peptiidahelatel moodustada tihedalt kokku pakitud globulaarseid struktuure.[3]

Füüsikalised omadused[muuda | muuda lähteteksti]

Peptiidside neelab valgust lainepikkusel 190–230 nm, mis muudab selle eriti vastuvõtlikuks UV-kiirgusele.[5]


Lagundamine[muuda | muuda lähteteksti]

Nagu ülalpool mainitud on reaktsiooni tasakaal kallutatud hüdrolüüsi poole. Sellegipoolest on peptiidside väga stabiilne: selle eluiga ulatub vesilahuses ilma katalüsaatori juuresolekuta 1000 aastani.[3] Elusorganismides katalüüsivad hüdrolüüsi reaktsiooni spetsiaalsed ensüümid, mida nimetatakse proteaasideks. Peptiidsideme lagundamisel hüdrolüüsi teel vabaneb 8–16 kJ/mol ehk 2–4 kcal/mol vaba energiat.[6]

Vaata ka[muuda | muuda lähteteksti]

Viited[muuda | muuda lähteteksti]

  1. 1,0 1,1 Alberts B. et al. Molecular Biology of the Cell. 4th edition, ptk The Shape and Structure of Proteins. New York: Garland Science; 2002.www.ncbi.nlm.nih.gov Kasutatud 29.10.2016 (inglise)
  2. Peptide bond Kasutatud 29.10.2016 (inglise)
  3. 3,0 3,1 3,2 3,3 3,4 3,5 3,6 3,7 3,8 3,9 Berg J. M., Tymoczko J. L., Stryer L. Biochemistry. 5th edition, ptk 3.2 Primary Structure: Amino Acids Are Linked by Peptide Bonds to Form Polypeptide Chains. New York: W H Freeman; 2002. www.ncbi.nlm.nih.gov Kasutatud 29.10.2016 (inglise)
  4. Watson, J. et al. (1988). Molecular Biology of the Gene (hardcover) (Fourth ed.). Menlo Park, CA: The Benjamin/Cummings Publishing Company, Inc., lk 168. ISBN 0805396144.
  5. Goldfarb, A. R. et al., (1951). "The Ultraviolet Absorption Spectra of Proteins", J. Biological Chem., nr 193, lk 397–404. www.jbc.org Kasutatud 29.10.2016 (inglise)
  6. Martin, R. B. (1998). "Free energies and equilibria of peptide bond hydrolysis and formation", Biopolymers, nr 45, lk 351–353.