Fail:Trüpsiini kristallid polariseeritud valguses.jpg
Selle eelvaate suurus: 544 × 599 pikslit. Teised eraldusvõimed: 218 × 240 pikslit | 436 × 480 pikslit | 697 × 768 pikslit | 929 × 1024 pikslit | 1865 × 2055 pikslit.
Algfail (1865 × 2055 pikslit, faili suurus: 1,28 MB, MIME tüüp: image/jpeg)
|
See fail ja sellest kastist allapoole jääv kirjeldus pärinevad kesksest failivaramust Wikimedia Commons. |
|
Faili lehekülg Commonsis |
Lühikirjeldus
| Kirjeldus |
English: Crystals of enzyme trypsin under Nikon SMZ800 microscope using polarizing lens. Polarizer is a simple solution to distinguish protein crystals from salt crsytals due to their optical differences, saving time and money not measuring salt crystals in diffractometer. Crystals were grown in the presence of benzamidine at room temperature and using seeding technique for obtaining crystals of better quality.
Eesti: Trüpsiini kristallid Nikon SMZ800 mikroskoobi all läbi polariseeriva filtri. Polariseeriv filter annab kristallimise teaduses lihtsa võimaluse eristada valgu kristalli soolakristallist, kuna valgu kristall on valguse suhtes enamikel juhtudel anisotroopne, soolakristallid tihti mitte. Soolakristalli mõõtmine difraktomeetri või sünkrotroniga oleks aga aja ja ressursside kulu. Trüpsiin on oluline ensüüm seedeelundite töös, lagundades valke väiksemateks ühikuteks. Kristallid kasvatati 22 kraadi Celsiuse juures bensamidiini (trüpsiini inhibiitor, soodustades kristallide ning korrektsema kristallstruktuuri teket) juuresolekul ning piisava suurusega kristallide saamiseks kasutati nn külvamistehnikat (seeding). Kristallimisel varieeriti pH ning soola (ammooniumsulfaat) kontsentratsiooni, pildil on parima kvaliteediga kristallid kõigi katsetatud tingimuste hulgast ning sobilikud kristallstruktuuri mõõtmiseks difraktomeetris. Pilt on tehtud nutitelefoniga Samsung Galaxy SII(kaamerasilma suurus on sobilik mikroskoobi okulaari avaga) Tromsø Ülikooli Norstruct laboris. |
| Kuupäev | |
| Allikas | Üleslaadija oma töö |
| Autor | Taavi Ivan |
|
See pilt lisati fotovõistluse Teadusfoto 2012 raames.
|
Litsents
Autoriõiguse omanikuna avaldan selle teose järgmise litsentsi all:
See fail kuulub jurisdiktsiooniga sidumata Creative Commonsi litsentsi "Autorile viitamine + jagamine samadel tingimustel 3.0" alla.
- Tohid:
- jagada – teost kopeerida, levitada ja edastada
- kohandada – valmistada muudetud teoseid
- Järgmistel tingimustel:
- omistamine – Pead materjali sobival viisil autorile omistama, tooma ära litsentsi lingi ja märkima ära, kas on tehtud muudatusi. Sobib, kui teed seda mõistlikul viisil, kuid seejuures ei tohi jääda muljet, et litsentsiandja tõstab esile sind või seda, et sina materjali kasutad.
- sarnaselt jagamine – Kui töötled, kujundad ümber või arendad materjali edasi, siis pead oma töö levitamiseks kasutama sama litsentsi, mille all on algupärand, või ühilduvat litsentsi.
Faili ajalugu
Klõpsa kuupäeva ja kellaaega, et näha sel ajahetkel kasutusel olnud failiversiooni.
| Kuupäev/kellaaeg | Pisipilt | Mõõtmed | Kasutaja | Kommentaar | |
|---|---|---|---|---|---|
| viimane | 18. oktoober 2012, kell 20:22 | | 1865 × 2055 (1,28 MB) | Taavi.Ivan | {{Information |Description ={{en|1=Crystals of enzyme trypsin under Nikon SMZ800 microscope using polarizing lens. Polarizer is a simple solution to distinguish protein crystals from salt crsytals due to their optical differences, saving time and mo... |
Faili kasutus
Globaalne failikasutus
Järgmised muud vikid kasutavad seda faili:
- Faili kasutus vikis ro.wikipedia.org
