Fükobiliproteiinid

Allikas: Vikipeedia
Mine navigeerimisribale Mine otsikasti
Fükobilisoomi struktuur

Fükobiliproteiinid on peamised valgust püüdvad pigmendid sinivetikate, punavetikate, neelvetikate ja glaukotsüstofüütide fotosünteesi protsessis.[1]

Fükobiliproteiinid on oma olemuselt antennpigmendid, mis neelavad valgust nähtava valguse spektri rohelises osas, kus klorofülli neeldumine on nõrk. Antennpigmendid kannavad ergastuse üle klorofüll a (Chl a) molekulile. Fükobiliproteiinid koosnevad lineaarsetest tetrapürroolsetest kromofooridest ehk fükobiliinidest, mis on kovalentse väävelsideme abil seotud apoproteiinidega.[1] Fükobiliproteiinid on sinivetikate, punavetikate ja glaukotsüstofüütide valgustpüüdva kompleksi – fükobilisoomi võtmeelementideks.

Sinivetika Microcystis aeruginosa rakkudest eraldatud fükobiliproteiin fükotsüaniin.

Tüübid[muuda | muuda lähteteksti]

Fükobiliproteiine on kolme tüüpi – fükotsüaniin ja fükoerütriin (sinivetikates ja neelvetikates) ning allofükotsüaniin (ainult sinivetikates). Nende pigmentide neeldumismaksimumid jäävad 490–665 nm vahele. Erinevalt klorofüllidest ja karotenoididest on fükobiliproteiinid vesilahustuvad ning paiknevad tülakoidi pinnal, mitte membraani sees nagu esimesed. [2] Algselt jagati fükobiliproteiinid gruppidesse ainult värvuse järgi: näiteks sinised fükotsüaniinid ("cyanos" kr keeles "sinine") neelavad valgust 600 nm juures, sini-rohelised allofükotsüaniinid ("allo" kr keeles "muu") neelavad 650 nm juures ja punased fükoerütriinid ("erythros" kr keeles "punane") neelavad valgust 550 nm juures. Kaasaegsed teadmised kromofooride mitmekesisusest enam nii lihtsustatud eristusele ei allu ja klassifitseerimiseks on vaja lisaks ka fülogeneetilist informatsiooni.[1]

Fükobiliproteiinid on lisaks valguse püüdmisele sinivetikatele oluliseks lämmastiku allikaks. Lämmastiku defitsiidis sinivetikad võivad lagundada oma fükobiliproteiinid, et leevendada lämmastiku nälga ja elada üle ebasoodsad keskkonnatingimused. Fükobiliproteiinide lagundamise tagajärjel muutub sinivetika värvus sinakas-rohelisest kollakas-roheliseks.[2]

Rakendused[muuda | muuda lähteteksti]

Fükobiliproteiinid leiavad kasutust mitmetes fluorestsentsil põhinevates meetodites e.g. läbivoolu tsütomeetria, fluorestsentsmikroskoopia, mis muuhulgas võimaldavad ka sinivetikate hulka määrata.[3][4] Lisaks bioloogilistele uuringutele rakendatakse ja toodetakse fükobiliproteiine erinevatel eesmärkidel ka farmakoloogias. Tõendatud on nende antioksüdatiivne toime, mistõttu toodetakse neist toidulisandeid.[3] Mitmed in vitro uuringud on viidanud, et fükobiliproteiinidel on põletiku-, viiruse- ning kasvajavastased omadused.[3] Toiduainetööstus kasutab fükobiliproteiine loodusliku värvainena fermenteeritud piimatoodetes, jäätistes, karastusjookides ja magustoitudes.[4] Kasutatakase laialdaselt ka kosmeetikatööstuses.

Tootmine[muuda | muuda lähteteksti]

Fükobiliproteiinide masskultiveerimiseks toidulisandite tootmise tarbeks kasutatakse fotobioreaktoreid (pildil) ja avatud tiike.

Üldjuhul toodetakse fükobiliproteiine punavetikate ja sinivetikate masskultiveerimise teel. Kasvatamiseks kasutatakse avatud tiike või suletud fotobioreaktoreid, mis kasutavad ära päikesevalgust. Kõige laiemalt kultiveeritud liik on Arthrospira platensis (Spirulina), kuna seda saab kasvatada avatud tiikides väga aluselistes tingimustes (pH 10,5).[4]

Viited[muuda | muuda lähteteksti]

  1. 1,0 1,1 1,2 Roy, S., Llewellyn, C., Egeland, E. S., Johnsen, G. (2011). Phytoplankton Pigments, Characterization, Chemotaxonomy and Applications on Oceanography. Cambridge University press: Cambridge University Press. Lk 375.{{raamatuviide}}: CS1 hooldus: mitu nime: autorite loend (link)
  2. 2,0 2,1 Ojasild, Tanika (2014). Kahjulike vetikaõitsengute uurimine fütoplanktoni pigmentide abil. Tartu: Eesti Maaülikool. Lk 17.
  3. 3,0 3,1 3,2 Li, Wenjun, et al. "Phycobiliproteins: Molecular structure, production, applications, and prospects." Biotechnology advances 37.2 (2019): 340–353.
  4. 4,0 4,1 4,2 Sonani, Ravi Raghav, et al. "Recent advances in production, purification and applications of phycobiliproteins." World journal of biological chemistry 7.1 (2016): 100.